Badaczka z Politechniki opracowała nową metodę obrazowania związków chemicznych

z materiałów prasowych | Utworzono: 17.08.2017, 08:27 | Zmodyfikowano: 17.08.2017, 08:27
A|A|A

fot. PWr

Paulina Kasperkiewicz była prawie dwa lata na stażu w Sanford Burnham Prebys Medical Discovery Institute w Kalifornii. Tam, we współpracy z profesorem Guy’em Salvesenem, realizowała badania związane z obrazowaniem enzymów i opracowała nową metodę, dzięki której można równolegle monitorować aktywność aż czterech enzymów.

Enzymy proteolityczne kontrolują prawie wszystkie ścieżki metaboliczne w żywych organizmach – tłumaczy: - Zaburzenia ich działania prowadzą do rozwoju wielu chorób, takich jak nowotwory, cukrzyca czy utrata odporności przez patogenami. Moje badania służą poznaniu procesów, które zachodzą na poziomie jeszcze mniejszym niż komórka. Są niezwykle istotnie, gdyż stanowią punkt wyjścia do dalszych działań m.in. w kwestii zwalczania chorób cywilizacyjnych.

Dr Kasperkiewicz rozpoczęła badania na Politechnice Wrocławskiej pod okiem profesora Marcina Drąga. W USA kontynuowała doświadczenia wykorzystując związki chemiczne, które zsyntezowała w Polsce. Posłużyły jej one do badania neutrofilów.

- Neutrofile należą do grupy leukocytów, czyli białych krwinek i pełnią ważna funkcję w układzie odpornościowym człowieka – tłumaczy badaczka z PWr. - Do badań w naszym projekcie izolowaliśmy neutrofile z krwi obwodowej człowieka. Znajdują się w nich granule, zawierające enzymy proteolityczne. Naszym celem były badania nad wszystkimi aktywnymi proteazami serynowymi, zawartymi w tych granulach. W politechnicznym laboratorium udało nam się uzyskać takie cząsteczki, których każda wiązała się specyficznie tylko z jednym enzymem, co umożliwiło obserwację każdego z nich z osobna. Tym samym, byliśmy w stanie precyzyjnie zlokalizować te enzymy w neutrofilach. W przyszłości będzie można wykazać np. jakie szkody w organizmie może wyrządzić ten jeden, konkretny enzym oraz jakie ma właściwości – mówi dr Kasperkiewicz.

Jak wyjaśnia, po raz pierwszy udało się zobrazować to, że enzymy w neutrofilach „pakowane są” do oddzielnych granulek. – Tam się kumulują. Enzymy te są bardzo aktywne. Ich głównym zadaniem jest niszczenie m.in. mikroorganizmów i obrona przed patogenami. Gdyby te enzymy nie znajdowały się w granulce tylko w komórce, zniszczyłyby tę komórkę. Takie upakowanie w granulkach umożliwia wydzielanie enzymów w momencie, gdy są one potrzebne do obrony organizmu.


Dr Kasperkiewicz tłumaczy, co jeszcze dzieje się w neutrofilu: - Niektóre mikroorganizmy są wciągane do środka, gdzie tworzy się pęcherzyk, który łączy się z granulką i dochodzi do uwolnienia enzymu, a cała reakcja zachodzi w neutrofilu. Drugą metodą jest wydzielenie nici DNA, które tworzą tzw. pułapki neutrofilowe, a trzecia metoda ochrony organizmu obejmuję degranulację, czyli wydzielenie granul na zewnątrz neutrofili w celu zniszczenia patogenu.

Badania naszych naukowców pokazały, że enzymy nie znajdują się tak naprawdę w jednej i tej samej granulce w jednym czasie. Początkowo sądzono, że każda granulka zawiera wszystkie cztery enzymy. Okazało się, że dotyczy to nawet nie jednego procenta granulek. – Każda granulka posiada inny zestaw enzymów. Jesteśmy w stanie to wskazać dzięki naszej metodzie. Wykorzystujemy do tego kolorowe cząsteczki widoczne pod mikroskopem konfokalnym, czyli bardziej czułym, o większej rozdzielczości i kontraście. Neutrofile „potraktowane” tymi cząsteczkami barwią się na inne kolory. I ta metoda jest czymś zupełnie nowym, bo równolegle, robiąc tylko jedno doświadczenie, jesteśmy w stanie zobrazować aż cztery enzymy – zapewnia chemiczka z Politechniki Wrocławskiej.
Prestiżowa publikacja

Wyniki badań dr Pauliny Kasperkiewicz zostały niedawno opublikowane w czasopiśmie „Journal of American Chemical Society”. Jak sama przyznaje, jest to dla niej ogromne wyróżnienie i potwierdzenie dobrego kierunku zainteresowań naukowych. - Skoro recenzenci tak cenionego w świecie naukowym periodyku uznali moją pracę za wartą publikacji, to znaczy, że widzą w naszej metodzie obrazowania potencjał – uważa.

Podkreśla też dużą rolę przyjaznej amerykańskiej administracji w instytucie. - Kiedy potrzebowałam jakiegoś odczynnika, to pod dwóch dniach już go miałam w laboratorium. Bez niepotrzebnych problemów formalnych. Nie mogłam przecież prosić komórek, żeby poczekały ze wzrastaniem aż dostanę odpowiedni preparat.

Dr Paulina Kasperkiewicz planuje kontynuować na Politechnice Wrocławskiej prace nad nową metodą obrazowania aktywności enzymów. Niedawno dr Kasperkiewicz znalazła się w wąskiej grupie laureatów konkursu Homing Fundacji na rzecz Nauki Polskiej. Otrzymała blisko 800 tysięcy na dalszą realizację swoich badań w ramach stażu podoktorskiego na PWr.

REKLAMA
To może Cię zainteresować